аминокиселини - информация
Аминокиселините са химични съединения, в молекулата на които присъстват задължително аминогрупа и химична група, придаваща киселинни свойства на съединението (при органичните е карбоксилна група). Най-известните аминокиселини са α-аминокиселините, от които са изградени всички генно детерминирани белтъци. Има и други аминокиселини, участващи в изграждането на белтъци, но те са модифицирани (метилирани и т. н.). α-аминокиселините са хирални съединения и биват L- и D-форми. Биологично активни са L-формите (това означава, че те въртят равнината на плоско поляризирана светлина наляво). Наричат се α (алфа) по името на централния въглероден атом, към който са свързани аминогрупата, карбоксилната група, водороден атом и въглеводородния остатък (R). Освен това в метаболитно отношение 20-те алфа-аминокиселини в организма се делят на заменими (10), незаменими (8) и условнозаменими (2).
Аминокиселини
- Аланин
- Аргинин
- Аспарагин
- Аспартова киселина
- Орнитин
- Цистеин
- Цистин *
- Лизин *
- Триптофан *
- Левцин *
- Треонин *
- Глутаминова киселина
- Метионин *
- Валин *
- Глутамин
- Фенилаланин*
- Изолевцин *
- Глицин
- Пролин
- Тирозин
- Хистидин
- Серин
- -отбелязаните със звездичка са незаменими
Основните 20 аминокиселини могат да се разделят на четири основни категории, според свойствата на остатъка (Р или R):
Неутрални аминокиселини с неполярен остатък:
![]() Глицин (Gly / G) | ![]() Аланин (Ala / A) | ![]() Валин(Val / V) | ![]() Левцин (Leu / L) |
![]() Изолевцин (Ile / I) | ![]() Пролин (Pro / P) | ![]() Фенилаланин (Phe / F) |
Неутрални аминокиселини със слабо полярен остатък:
![]() Серин (Ser / S) | ![]() Треонин (Thr / T) | ![]() Триптофан (Trp / W) | ![]() Тирозин (Tyr / Y) |
![]() Аспаргин (Asn / N) | ![]() Глутамин (Gln / Q) | ![]() Цистеин (Cys / C) | ![]() Метионин (Met / M) |
Аминокиселини с ациден остатък:
![]() Аспартат (Asp / D) | ![]() Глутамат (Glu / E) |
Аминокиселини с основен остатък:
![]() Лизин (Lys / K) | ![]() Хистидин (His / H) | ![]() Аргинин (Arg / R) |